MALDI-TOF-MS characterization of N-linked glycoprotein derived from ginger with ACE inhibitory activity
Rattachement africain : cn, gb, us, nl. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Herein, the ability of ginger glycoproteins to inhibit the angiotensin-converting enzyme (ACE) is characterized. The activity is monitored via HPLC, and then the crude glycoproteins are enriched with lectin microarrays and magnetic microspheres. The N-linked glycans released from the enriched glycoproteins by PNGase F are identified by MALDI-TOF-MS. The results suggest that the crude ginger glycoproteins are active against ACE with an IC50 value of 0.83 ± 0.09 mg mL-1. The ginger glycoproteins are enriched by concanavalin A (Con A) and solanum tuberosum (Potato) lectin (STL), and the structures of the N-glycans released from the ginger glycoproteins include high-mannose type glycans, fucosylated-type glycans, and hybrid-type glycans, as analyzed by MALDI-TOF-MS. The results of this study are expected to provide a reference for the glycan structure of ginger glycoproteins with ACE-inhibitory activity.
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Le contrôle bibliographique ouvert
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- Titre Crossref
- MALDI-TOF-MS characterization of N-linked glycoprotein derived from ginger with ACE inhibitory activity
- Date Crossref
- 01/01/2018
- Éditeur
- Royal Society of Chemistry (RSC)
- Type
- journal-article
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Les institutions déclarées
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