Accès ouvert déclaré 2008 article

Structure and Functional Role of Dynein's Microtubule-Binding Domain

Andrew P. Carter, Joan E. Garbarino, Elizabeth M. Wilson-Kubalek, Wesley E. Shipley, Carol Cho, Ronald A. Milligan, Ronald D. Vale, I. R. Gibbons

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Le résumé fourni par la source

Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is separated from its ring-shaped AAA+ adenosine triphosphatase (ATPase) domain by a 15-nanometer coiled-coil stalk. We report the crystal structure of the mouse cytoplasmic dynein MTBD and a portion of the coiled coil, which supports a mechanism by which the ATPase domain and MTBD may communicate through a shift in the heptad registry of the coiled coil. Surprisingly, functional data suggest that the MTBD, and not the ATPase domain, is the main determinant of the direction of dynein motility.

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Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref: Structure and Functional Role of Dynein's Microtubule-Binding Domain
Date Crossref: 12/12/2008
Éditeur: American Association for the Advancement of Science (AAAS)
Type: journal-article

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Où se fait cette recherche

Scripps Research Institute Department of Cell Biology pays non établi dans la notice
Organisation à but non lucratif
Howard Hughes Medical Institute pays non établi dans la notice
Structure de recherche
University of California Department of Molecular and Cell Biology pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure

Department of Cell Biology — Scripps Research Institute, Howard Hughes Medical Institute et Department of Molecular and Cell Biology — University of California.

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