Role of Predicted Metalloprotease Motif of Jab1/Csn5 in Cleavage of Nedd8 from Cul1
Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
COP9 signalosome (CSN) cleaves the ubiquitin-like protein Nedd8 from the Cul1 subunit of SCF ubiquitin ligases. The Jab1/MPN domain metalloenzyme (JAMM) motif in the Jab1/Csn5 subunit was found to underlie CSN's Nedd8 isopeptidase activity. JAMM is found in proteins from archaea, bacteria, and eukaryotes, including the Rpn11 subunit of the 26S proteasome. Metal chelators and point mutations within JAMM abolished CSN-dependent cleavage of Nedd8 from Cul1, yet had little effect on CSN complex assembly. Optimal SCF activity in yeast and both viability and proper photoreceptor cell (R cell) development in Drosophila melanogaster required an intact Csn5 JAMM domain. We propose that JAMM isopeptidases play important roles in a variety of physiological pathways.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Role of Predicted Metalloprotease Motif of Jab1/Csn5 in Cleavage of Nedd8 from Cul1
- Date Crossref
- 18/10/2002
- Éditeur
- American Association for the Advancement of Science (AAAS)
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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California Institute of Technology Department of Biology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of California pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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National Institutes of Health National Library of Medicine pays non établi dans la noticeOrganisme public
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National Center for Biotechnology Information pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Howard Hughes Medical Institute pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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The School of Medicine Department of Biological Chemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Department of Biology — California Institute of Technology, University of California et National Library of Medicine — National Institutes of Health, avec 3 autres affiliations.
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