2005 article

Structural Studies on Rat Prostatic Binding Protein

Ben Peeters, Wilfried Rombauts, Jan Mous, Walter Heyns

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Le résumé fourni par la source

The amino acid sequence of the glycosylated component C3 of rat prostatic binding protein has been determined. The peptides obtained by digestion of the S-carboxamidomethylated or S-aminoethylated glycoprotein with trypsin and Staphylococcus aureus protease were sequenced by manual Edman degradation. The alignment of the fragments was further established with overlapping peptides obtained by enzymic hydrolysis of the modified protein with chymotrypsin and thermolysin, and by chemical cleavage with cyanogen bromide. The glycopeptide C3 contains 77 amino acids corresponding to a molecular weight of 8653. The oligosaccharide chain is attached to the peptide by an N-glycosidic bond to asparagine-17. C3 is an acidic polypeptide due to the presence of ten acidic residues; its three cysteine residues are located at both extremities and in the middle of the molecule.

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Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref: Structural Studies on Rat Prostatic Binding Protein
Date Crossref: 03/03/2005
Éditeur: Wiley
Type: journal-article

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Où se fait cette recherche

KU Leuven pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Rega Institute for Medical Research pays non établi dans la notice
Structure de recherche
Katholieke Universiteit Leuven Fakulteit voor Geneeskunde pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure

KU Leuven, Rega Institute for Medical Research et Fakulteit voor Geneeskunde — Katholieke Universiteit Leuven.

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